محصولات

طیف‌سنجی مادون قرمز برای نقشه‌برداری برهم‌کنش‌های سوبسترا-پروتئین استفاده شده است: تغییرات ساختاری شبکه سارکوپلاسمی Ca(2+)-ATPase پس از اتصال نوکلئوتیدی و فسفوریلاسیون ATPase با استفاده از سوبسترای ATP و آنالوگ‌های ATP (2'-deoxy-ATP، 3) بررسی شد. '-دئوکسی-ATP، و اینوزین 5'-تری فسفات)، که در گروه های عملکردی خاصی از بستر اصلاح شدند.تغییرات در 2'-OH، 3'-OH، و گروه آمینه آدنین، میزان تغییر ساختاری ATPase ناشی از اتصال را کاهش می‌دهد، با اثرات به‌ویژه قوی برای دو مورد اخیر.این نشان دهنده حساسیت ساختاری کمپلکس نوکلئوتید-ATPase به برهمکنش های فردی بین نوکلئوتید و ATPase است.همه گروه‌های مورد مطالعه برای اتصال مهم هستند و برهمکنش‌های یک گروه لیگاند معین با ATPase به برهمکنش گروه‌های لیگاند دیگر بستگی دارد.فسفوریلاسیون ATPase برای ITP و 2'-deoxy-ATP مشاهده شد، اما برای 3'-deoxy-ATP مشاهده نشد.هیچ ارتباط مستقیمی بین میزان تغییر ساختاری پس از اتصال به نوکلئوتید و سرعت فسفوریلاسیون وجود ندارد که نشان می‌دهد میزان کامل تغییر ساختاری ناشی از ATP برای فسفوریلاسیون اجباری نیست.همانطور که برای کمپلکس نوکلئوتید-ATPase مشاهده شد، ترکیب اولین ATPase واسطه فسفریله E1PCa(2) نیز به نوکلئوتید بستگی دارد، که نشان می‌دهد حالت‌های ATPase ترکیب یکنواخت کمتری نسبت به آنچه قبلاً پیش‌بینی شده بود دارند.