محصولات

γ-گلوتامیل ترانس پپتیدازها (γ-GTs) پیوند γ-گلوتامیل آمید گلوتاتیون را می شکافند و گروه γ-گلوتامیل آزاد شده را به آب (هیدرولیز) یا اسیدهای آمینه پذیرنده (ترانس پپتیداسیون) منتقل می کنند.این آنزیم‌های موجود در همه جا نقش کلیدی در بیوسنتز و تجزیه گلوتاتیون و در سم‌زدایی بیگانه‌بیوتیک دارند.در اینجا ما ساختار کریستالی با وضوح 3A Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) و مجموعه آن با L-Glu را گزارش می‌کنیم.ساختارهای اشعه ایکس تایید می کنند که BlGT به ابرخانواده هیدرولاز نوکلئوفیل N ترمینال تعلق دارد و نشان می دهد که پروتئین دارای یک شکاف فعال باز شده مشابه آنچه برای آنزیم همولوگ از Bacillus subtilis گزارش شده است، اما متفاوت از آنزیم های مشاهده شده برای γ-GT و انسان است. برای γ-GTs از سایر میکروارگانیسم ها.داده‌ها نشان می‌دهند که اتصال l-Glu باعث نظم‌دهی مجدد دم C ترمینال زیرواحد بزرگ BlGT می‌شود و امکان شناسایی خوشه‌ای از باقی مانده‌های اسید را فراهم می‌کند که به طور بالقوه در شناسایی یون فلزی نقش دارند.نقش این باقیمانده‌ها در پایداری ساختاری BlGT با مشخص کردن پردازش خودکار، فعالیت آنزیمی، دناتوره‌سازی شیمیایی و حرارتی چهار جهش جدید Ala مورد مطالعه قرار گرفته است.نتایج نشان می دهد که جایگزینی Asp568 با یک Ala هم بر پردازش خودکار و هم بر ثبات ساختاری پروتئین تأثیر می گذارد.