محصولات

ساختارهای کریستالی کمپلکس‌های کربوکسی پپتیداز T (CpT) با آنالوگ‌های سوبسترای فنیل آلانین و آرژنین - اسید بنزیل سوسینیک و (2-گوانیدینو اتیل مرکاپتو) سوکسینیک اسید - با روش جایگزینی مولکولی در وضوح‌های 1.57 Å و 1.62 Å زیر لایه مشخص شد. از آنزیمباقی‌مانده‌های محافظه‌کار Leu211 و Leu254 (همچنین در کربوکسی پپتیداز A و کربوکسی پپتیداز B وجود دارند) تعیین‌کننده‌های ساختاری برای شناخت بسترهای آبگریز هستند، در حالی که Asp263 برای شناسایی بسترهای دارای بار مثبت بود.جهش این عوامل تعیین کننده پروفایل بستر را تغییر می دهد: نوع CpT Leu211Gln خواص شبه کربوکسی پپتیداز B را به دست می آورد و گونه CpT Asp263Asn انتخابی شبیه کربوکسی پپتیداز A را به دست می آورد.نشان داده شد که حلقه Pro248-Asp258 در تعامل با Leu254 و Tyr255 مسئول تشخیص باقی مانده C ترمینال بستر است.اتصال بستر در زیرسایت S1 منجر به جابجایی انتهایی لیگاندی این حلقه می‌شود و حرکت زنجیره جانبی Leu254 باعث بازآرایی ساختار باقی‌مانده Glu277 می‌شود که برای کاتالیز حیاتی است.این بینشی جدید در مورد انتخاب سوبسترای متالوکاربوکسی پپتیدازها است که اهمیت برهمکنش‌های بین زیرسایت S1 و مرکز کاتالیزوری را نشان می‌دهد.