محصولات

پروتئین فسفاتازهای سرین/ترئونین در بسیاری از باکتری های بیماری زا به عنوان آنزیم های ضروری درگیر در مسیرهای انتقال سیگنال وابسته به فسفوریلاسیون و اغلب با حدت این موجودات مرتبط توصیف شده است.بررسی ژنوم Mycoplasma synoviae وجود یک ژن (prpC) را نشان داد که پروتئین فسفاتاز فرضی زیرخانواده پروتئین فسفاتاز 2C (PP2C) را کد می کند.در اینجا، ما مشخصات بیوشیمیایی کامل M. synoviae فسفاتاز (PrpC) و نقش خاص یون‌های فلزی در رابطه ساختار-عملکرد این آنزیم را گزارش می‌کنیم.تجزیه و تحلیل توالی اسید آمینه PrpC نشان داد که تمام باقی مانده‌های درگیر در مرکز فلز دو هسته‌ای و باقی مانده‌های فرضی هماهنگ‌کننده یون‌های فلزی سوم، حفظ شده در فسفاتازهای PP2C، در PrpC وجود دارند.PrpC یک پروتئین مونومر است که قادر به فسفریله کردن سوبستراهای فسفری با وابستگی یونهای منگنز (2+) است.تجزیه و تحلیل پایداری حرارتی پایداری آنزیم را در دماهای ملایم و تأثیر یون‌های منگنز (2+) در این ویژگی نشان داد.تجزیه و تحلیل طیف‌سنجی جرمی نشان داد که سه یون فلزی به PrpC متصل می‌شوند که دو تای آن‌ها با یک ثابت میل ترکیبی بالا ظاهری دارند.تجزیه و تحلیل جهشی از باقی مانده های فرضی هماهنگ کننده فلز سوم، Asp122 و Arg164، نشان داد که این گونه ها اتصال ضعیف تری به یون های منگنز نشان می دهند، و هر دو جهش بر فعالیت فسفاتاز PrpC تأثیر می گذارند.با توجه به این نتایج، PrpC یک عضو پروتئین فسفاتاز وابسته به فلز با پایداری بهبود یافته در فرم هولو و با Asp122 است که احتمالاً در سومین محل اتصال فلز نقش دارد و برای فعالیت کاتالیزوری ضروری است.