محصولات

انتقال دهنده گلوتامات EAAT2، بیش از 90 درصد از جذب گلوتامات هیپوکامپ را تشکیل می دهد.اگرچه EAAT2 عمدتاً در آستروسیت ها بیان می شود، حدود 10٪ از مولکول های EAAT2 در پایانه های آکسون یافت می شوند.با وجود سطح پایین بیان EAAT2 در پایانه‌های گلوتاماترژیک، زمانی که برش‌های هیپوکامپ با غلظت کم d-آسپارتات (یک بستر EAAT2) انکوبه می‌شوند، پایانه‌های آکسون D-آسپارتات را به همان سرعت astroglia انباشته می‌کنند.این به معنای عدم تطابق غیر قابل توضیح بین توزیع پروتئین EAAT2 و فعالیت حمل و نقل با واسطه EAAT2 است.یک فرضیه این است که (1) مبادله هترو زیرلایه داخلی با بستر خارجی به طور قابل توجهی سریعتر از جذب خالص است و (2) پایانه ها به دلیل سطوح بالای گلوتامات داخلی طرفدار مبادله هترو هستند.با این حال، در حال حاضر ناشناخته است که آیا تبادل هترو و جذب نرخ مشابه یا متفاوتی دارند.برای پرداختن به این موضوع، ما از یک سیستم بازسازی شده برای مقایسه نرخ نسبی این دو فرآیند در موش و موش استفاده کردیم.جذب خالص نسبت به تغییرات پتانسیل غشاء حساس بود و توسط آنیون‌های نفوذپذیر خارجی در توافق با وجود رسانایی آنیون غیر جفت شده تحریک شد.با استفاده از دومی، ما همچنین نشان می‌دهیم که نرخ تبادل هترو نیز به پتانسیل غشاء بستگی دارد.علاوه بر این، داده های ما بیشتر وجود نشت سدیم در EAAT2 را نشان می دهد.با ترکیب یافته‌های جدید در مدل قبلی جذب گلوتامات توسط EAAT2، پیش‌بینی می‌کنیم که حساسیت ولتاژ مبادله توسط اتصال سوم Na(+) وابسته به ولتاژ ایجاد می‌شود.علاوه بر این، هم آزمایش‌ها و هم شبیه‌سازی‌های ما نشان می‌دهند که نرخ‌های نسبی جذب خالص و تبادل ناهمسان در EAAT2 قابل مقایسه هستند.