یک ژن جدید β-گلوکوزیداز، bgl1G5، از Phialophora sp کلون شد.G5 و با موفقیت در Pichia pastoris بیان شده است.تجزیه و تحلیل توالی نشان داد که این ژن شامل یک چارچوب خواندن باز 1431 جفت باز است که پروتئینی از 476 اسید آمینه را کد می کند.توالی اسید آمینه استنباط شده bgl1G5 هویت بالایی 85 درصد با یک β-گلوکوزیداز مشخص شده از Humicola grisea از خانواده گلیکوزید هیدرولاز 1 نشان داد. در pH 5.0-9.0.علاوه بر این، Bgl1G5 پایداری حرارتی خوبی را در دمای 50 درجه سانتی گراد (نیمه عمر 6 ساعت) و فعالیت ویژه بالاتر (54.9 U mg-1) نشان داد.مقادیر Km و V max نسبت به p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) به ترتیب 0.33 میلی‌مولار و 103.1 میکرومول در دقیقه-1 میلی‌گرم-1 بود.سنجش ویژگی سوبسترا نشان داد که Bgl1G5 در برابر pNPG بسیار فعال بود، در p-nitrophenyl β-D-cellobioside (pNPC) و p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG) ضعیف بود و هیچ فعالیتی روی سلول‌بیوز نداشت.
